Eine Reise ins Ausland, zu lernen wie DNA und Proteine Paaren
Behind the Scenes Artikel wurde LiveScience in Zusammenarbeit mit der National Science Foundation zur Verfügung gestellt. Markita Landry war den letzten Teilnehmer in der National Science Foundation-Ost-Asien und Pazifik Summer Institute (EAPSI) Gemeinschaft.
Proteine sind in der Lage, einen winzigen DNA Ziel zu identifizieren – in der Regel nur wenige Basenpaare lang – unter Tausenden von ungezielte Basenpaare. Ich studiere wie in diesem Fall mit hoher Auflösung, optische fallen. Und um voraus zu helfen meinen Recherchen für meine Doktorarbeit verbrachte ich einen Sommer forschen im Toshio Yanagida Labor in Osaka, Japan, im Rahmen der NSF EAPSI Programm.
Proteine sind in der Lage, Ziel DNA-Sequenzen an überraschend schnellen Tempo, und einige, wie das Protelomerase-Protein-I-Studie, sind in der Lage zu tun, ohne Hilfe von energiereichen Helfer wie ATP. Dies ist analog zu finden Sie Ihren Weg zu einem neuen Labor (wie ich zu tun hatte) mitten in einer fremden Großstadt (z. B. Osaka, Japan), in einem Auto (ohne Kraftstoff, zum Glück nicht mein Fall) in einer Angelegenheit von Minuten oder Sekunden.
Was wir lernen ist sehr nützlich für die Bestimmung, wie Proteine funktionieren die könnte letztlich helfen uns zu verstehen, wie viel eines Rollenspiels Protein-DNA-Wechselwirkungen in Zellen, und sogar ganze Organismen.
Jedoch während an der University of Illinois, ich hatte Schwierigkeiten, meine Daten aussagekräftige Ergebnisse entziehen, und beschlossen, dass ich brauchen würde, um meine wissenschaftliche Fragen in einer anderen Weise zu nähern. An der Universität Ōsaka habe ich eine Technik namens Total interne Reflexion Fluoreszenz Mikroskopie (TIRFM). Die Technik erlaubte mir, winzige biologische Moleküle visualisieren – in diesem Fall Proteine – und verfolgen Sie die Bewegung der Proteine entlang DNA-Moleküle.
Um zu sagen, dass meine 10 Wochen in Osaka ein lernen waren wäre Erfahrung eine ernsthafte Untertreibung. Neue Labor-Instrumente, neue Kultur, sogar eine neue Schlaf-Zyklus. Überraschend genug, war TIRFM Instrumente bedienen lernen bei weitem die einfachste Lernerfahrung des Sommers.
Erstens konnte ich nicht sprechen oder Japanisch lesen. Dies führte mich zu mehrere Fehler machen, die nur Analphabetismus verursachen könnte, wie mein Morgen Müsli mit Sahne statt Milch zu essen, oder versehentlich meine Wäsche Weichspüler statt Waschmittel waschen. Jedoch dank der erstaunlich einladende Umgebung erstellt von meinen neuen japanischen Freunden, ich wurde zu meinem neuen Lebensumfeld akklimatisiert, und nutzten diese einmalige Gelegenheit um Japan zu entdecken.
Nie einer auf eine kulturelle Chance verzichten suchte ich Craigslist, lokalen städtischen Wohnraums zu finden, anstatt in der Osaka-Universität Studentenwohnheimen übernachten. Ich fand mich eine Wohnung mit zwei Japanerinnen im Herzen der Innenstadt von Osaka zu teilen. Trotz einer leichten Kommunikation Barriere wohnte mit meinem japanischen Mitbewohner das kulturelle Highlight meiner EAPSI Erfahrung.
Ich besuchte jedes von ihren Heimatorten Obon mit ihren Familien zu feiern. Sie waren froh, dass mir die authentischsten Restaurants und Museen zeigen, und wiederum ich war froh, dass sie zum tango und Salsa-Tanz zu unterrichten, und einige bolivianischen Abendessen für sie und ihre Freunde gekocht.
Mit Hilfe meiner neuen Kollegen an der Universität Ōsaka erweiterte mein Projekt auch als stetig als meine Akklimatisation zur japanischen Kultur. TIRFM Videos von meinem Protein Interaktion mit DNA haben gezeigt, dass, im Gegensatz zu vorher abgebildet Proteine, dieses bestimmte Protein nicht schieben Sie entlang DNA.
Das Ergebnis war für unsere Forschung wichtig: Wenn das Protein nicht bewegt wurde, wie es schnell fanden die Zielsequenz? Die verblüffende neue Informationen führte uns zu dem Schluss, dass unser besondere Protein möglicherweise Teil einer Proteinfamilie, die Interaktion mit DNA in einer Weise, die sich von den bisher untersuchten Protein-DNA-Wechselwirkungen unterscheidet.
Die Ergebnisse könnten uns helfen zu verstehen die Rolle der Protein-DNA-Interaktionen in lebenden Zellen und Organismen, wo Proteine oft, von anderen zellulären Maschinerie überfüllt sind und möglicherweise nicht so frei bewegen wie in unseren in-vitro-Versuchsaufbauten.
Diese Ergebnisse konnten nicht ohne die Zusammenarbeit durch die EAPSI realisiert worden / JSPS Programm. Darüber hinaus wurde ich gebeten, ein Buch in ein bevorstehendes Buch Kapitel Chemie als Zweitsprache zu schreiben: chemische Bildung in einer globalisierten Gesellschaft. Hoffentlich wird dieses Buch helfen ermutigen, mehr Forschung Wissenschaftler Forschung in ausländischen Labors durchführen.
Nach Monaten japanisches Bad Haus Reisen, Reisen, traditionelle japanische Matsuri Festivals, rohe Meeresfrüchte essen, Lab Gruppenausflüge, late-Night-Gespräche auf unserem Balkon und sogar eine 16 Stunden lange Wanderung auf den Gipfel des Mount Fuji, war Abschied von meinem Mitbewohner und Lab Mates im großen und ganzen der schwierigste Teil der EAPSI Erfahrung. Jedoch weiterhin die kulturellen und akademischen Unterricht habe, die ich, über einen Zeitraum von 10 Wochen gelernt, zu meinem täglichen Leben, beide innerhalb und außerhalb des Labors zu bereichern.
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Anmerkung der Redaktion: Diese Forschung wurde unterstützt durch die National Science Foundation (NSF), die Bundesagentur für angeklagt Finanzierung von Grundlagenforschung und Ausbildung in allen Bereichen der Wissenschaft und Technik. Meinungen, Erkenntnisse und Schlussfolgerungen oder Empfehlungen ausgedrückt in diesem Material sind die des Autors und spiegeln nicht unbedingt die Ansichten von der National Science Foundation. Sehen den Blick hinter die Kulissen Archiv.