Neuer Test erkennt fehlerhafte Proteine verbunden mit Rinderwahnsinn


Eine experimentelle Bluttest erkennt die Moleküle im Zusammenhang mit der menschlichen Variante von Rinderwahnsinn, sagen Forscher.

Fehlgefaltete Proteine bekannt als Prionen-Versionen stehen im Zusammenhang mit neurodegenerativen Erkrankungen und die berüchtigsten und am besten verstanden Prion-Krankheiten sind wahrscheinlich durch das erste Prion-Protein identifiziert, PrP. Bei Tieren dieses Prion verursacht bovine spongiforme Enzephalopathie, besser bekannt als Rinderwahnsinn, und es verursacht beim Menschen, Creutzfeldt - Jakob-Krankheit.

Die erste Fälle von BSE-Krankheit beim Menschen gemeldet – richtig bekannt als Variante der Creutzfeldt - Jakob Krankheit oder vCJD-ereignete sich in den späten 1990er Jahren und sind Gedanken Folge Menschen kontaminiertem Rindfleisch essen.

Seitdem haben medizinische Behörden berichteten mehrere Fälle von vCJD Infektionen durch Bluttransfusionen von Spendern, die später gefunden wurden, vCJD, haben Bedenken über die Sicherheit von Blut.

Jetzt haben Wissenschaftler einen Test entwickelt, der Prionen in Blutproben von Menschen und Tieren in den frühen, symptomfreien Phasen der vCJD suchen können.

Zwei Versionen von PrP können im Körper vorhanden sein – der normalen zellulären Form, genannt PrPC, und fehlgefaltete krankheitserregenden Form, PrPSc. gefährliche Prionen zu verbreiten, durch die Umwandlung von normalen PrPC in abnorme PrPSc. [Top 10 geheimnisvolle Krankheiten]

Bei der Herstellung des neuen Tests, optimiert die Forscher eine Technik, die normalen PrPC zu Blutproben zu sehen, ob irgendwelche macht anormale PrPSc Formen.

Dieser neue Test konnte vCJD im Blut von Schulteroperationen aber infizierte Schafe und Makaken erkennen. Makaken gelten als die besten Tiermodell der vCJD beim Menschen. Die Forscher fanden heraus, dass der Test der Krankheit im Blut kurz nach der Erstinfektion und mehrere Jahre vor dem Ausbruch der Krankheit erkennen konnte.

In Experimenten mit kleinen Blutproben entnommen Menschen mit vCJD sowie Menschen, die nicht infiziert sind, der neue Test richtig und konsequent drei der vier Patienten mit vCJD identifiziert, und falsch-positiven Ergebnissen bei der 141 gesunden Menschen nicht Ausbeute.

"Wir demonstriert die Fähigkeit des Tests zur Identifizierung von vCJD in winzigen Mengen von Blut — 0,05 Mikroliter", sagte Studie Co-Autor Olivier Andréoletti, der die nationalen tierärztlichen Hochschule von Toulouse in Frankreich. "Dies zeigt die hohe Empfindlichkeit des Tests."

Die Methode, die die Forscher beschrieben "angewendet werden kann von fast allen Labors arbeiten im Feld Prion, sodass es schnell für wissenschaftliche Studien verwendet werden könnte," sagte Andréoletti. Jedoch sagte viel Entwicklungsarbeit erforderlich ist, bevor ein diagnostisches Tests mit dieser Technik entwickelt werden, konnten um Menschen auf einer großen Basis zu testen, "und da die meisten privaten Unternehmen die vCJD-Krise hinter uns halte, ich nicht sicher bin, dass jede Zeit und Geld in diese investieren", Andréoletti.

Dieser Test das Vorhandensein von abnorme Prionen im Blut eines Patienten mit vCJD infiziert nicht identifizieren. Die Forscher sagten dies wirft die Frage auf, ob manche Patienten keine haben oder sehr geringe Mengen an die abnormalen Prionen im Blut.

Andreoletti darauf hingewiesen, dass eine andere Gruppe von Wissenschaftlern bisher verschiedenen Bluttest für Prionen Aussehen entwickelt. Aber dieser anderen Test stützte sich auf die Erfassung dieser abnormalen Prionen im Blut, anstatt Verstärkung Prion Ebenen leicht nachweisbaren Konzentrationen, sagte er. Mit zwei verschiedenen Bluttests für Prionen kann helfen, die Ergebnisse der anderen bestätigen. "Sonst ist es ziemlich schwierig, ein positives Ergebnis zu interpretieren," sagte Andreoletti Leben Wissenschaft.

Die Wissenschaftler ihre Ergebnisse detailliert (12 Juni) heute online in der Fachzeitschrift PLOS Pathogens.

Folgen Sie LiveScience @livescience, Facebook & Google + Ursprünglich veröffentlicht am Leben Wissenschaft.

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