Proteine Gone Mad: Wissenschaftler suchen 'Switch', dass aktiviert/Rinderwahnsinn

Vor dem Einschalten Gehirne in Schweizer Käse, die Proteine, die dazu führen, dass mad Cow und damit verbundenen Krankheiten durch das Umlegen eines Schalters eingeschaltet sein müssen, schlägt neue Forschung. Forscher sind einfach nicht sicher was das ist.

Diese Proteine – Prionen – genannt sind, weil sie sind ansteckend, was bedeutet, dass sie von Organismus zu Organismus oder zwischen den Zellen verbreiten können. Sie sind die Täter hinter Krankheiten wie BSE, Scrapie (bei Schafen) und Creutzfeldt-Jakob-Krankheit beim Menschen. Wissenschaftler wissen, dass die Ansammlung von Prionen in den Gehirnzellen absterben von Zellen, verursacht Gehirne in einem schwammigen Brei verwandeln. Sie wissen auch, dass solche Prion-Krankheiten sind nicht behandelbar und immer tödlich.

"Wir versuchen zu verstehen, die Beziehung zwischen der Produktion von der Prionen und wenn die Tiere krank," sagte der leitende Studie Forscher John Collinge, vom University College London. "Das traditionelle denken war, dass die infektiösen Prionen die Ursache der Krankheit. "Wir fanden das Gegenteil."

Die Studie erscheint morgen (24. Februar) in der Zeitschrift Nature.

Infektionskrankheiten

Die meisten Infektionskrankheiten werden verursacht durch Viren, Bakterien, Pilze oder Protozoen, Organismen mit Genen, die sie definieren. Prionen nicht dieser gen-basierten Code, sie bestehen aus nur einem Protein (eine Kette von Aminosäuren).

Das normale, noninfectious Prion-Protein findet sich im ganzen Körper. Prion-Protein verursacht Krankheit nur dann, wenn falsch. Wenn ein fehlgefaltete Prionen in Kontakt mit einer regelmäßigen Prion, kann es das normale Prion in fehlgefaltete Form, eine Eigenschaft verrenken, das macht es ansteckend. Dies kann passieren, wenn ein Organismus, wie ein Mensch, infiziertem Gewebe (wie in Kuru, ein Prion-Krankheit gefunden in kannibalistischen Stämmen) verbraucht, oder tritt eine genetische Mutation in den Körper normale Prionen.

Die fehlerhaften Prionen wachsen in Threads, die stabil und nicht leicht kaputt sind. Die Fäden akkumulieren als Amyloid-Plaques, ähnlich wie Plaketten bei Patienten mit Alzheimer-Krankheit, die Gehirnzellen töten. Es braucht Zeit, um genug des Proteins zu diesen Plaketten aufzubauen und mehr Prion-Proteine eine Zelle macht, desto schneller passiert es.

Mäuse und Prionen

Collinge und seine Kollegen untersuchten Mäuse, die genetisch entwickelt hatte, um sehr hohe, normalisiert oder niedrigen Niveau des normalen Prion-Proteins haben. Wenn mit fehlgefaltete Prionen infiziert, die hochrangige Mäuse gesammelt diese fehlgefaltete Prionen in Plaques sehr schnell (in ca. 50 Tagen) und Krankheit folgte etwa eine Woche später – etwa 57 Tage nach der Infektion. Normal-Prion Mäuse dauerte etwa doppelt so lange maximale Prion Ausmaße und zeigte Symptome für weitere 50 Tage, oder 150 Tage nach Infektion. Für die Low-Level-Mäuse es dauerte etwa 150 Tage Prion Spitzenwerte erreichen, und sie nicht Krankheit bis über 100 Tage später zeigen.

Die Ergebnisse deuten darauf hin, dass mit Spitzenwerten von Prionen nicht für Krankheit, sagten die Forscher. Die Verbindung zwischen Prionen und Krankheit darf nicht in die eigentliche Protein-Ebene, sondern irgendwo anders, liegen das Team begründete.

"Was diese Arbeit getan hat, ist entkoppelt die beiden; die giftige und infektiöse Arten sind nicht dasselbe." Collinge sagte LiveScience. "Der Schlüssel ist jetzt zu versuchen und die giftigen Arten zu identifizieren."

Die Forscher vermuten, dass sobald die Plaketten sammeln, ein Schalter ausgelöst wird, drehen die infektiöse Form des Proteins (fehlgefaltete Proteine in Mäuse injiziert), in eine andere, giftige Form. Es ist auch möglich, dass die Toxizität abhängig von der Größe und Form der Plaques ist, sagte Reed Wickner, Autor von Nachrichten und Ansichten Artikel auf dem Papier in der gleichen Ausgabe.

"Es gibt viele Ideen, die die Daten passen," sagte Wickner LiveScience. "Wir wissen ein bisschen wie Infektiosität funktioniert, aber nicht die Toxizität."

Verständnis, dass mehr über die Beziehung zwischen Amyloid-Plaques und Krankheit bei Prionen auch Forscher, die den Prozess in der Alzheimer-Krankheit verstehen helfen können, sagte Collinge: "Es ist nicht auszuschließen, dass andere Krankheiten ähnliche Mechanismen beteiligt sein könnte."

Sie können LiveScience Personalverfasser Jennifer Welsh auf Twitter folgen @ microbelover .